Sunday, 10 October 2010

El sendero de la cita

Tema: Termodinámica metabólica
Temodinámica es el estudio de las transformaciones energéticas que acompañan los cambios físicos y químicos de la materia. Le interesa solo los estados inicial y final.
Las leyes de la termodinámica son:
1. "La energía ni se crea ni se destruye"
2. El desorden del universo aumenta siempre. Los procesos físicos y químicos sólo se producen espontáneamente cuando aumenta el desorden.

∆Suniverso= ∆Sentorno + ∆Ssistema

Conceptos concernientes al tema:
SISTEMA: Espacio físico donde se dan las reacciones
ALREDEDORES: Entornos del sistema
UNIVERSO: sistema+alrededores



Tipos de sistemas:
1. Aislados: No hay intercambio de energía o materia
2. Cerrados: Hay intercambio de energía, pero no de materia
3. Abiertos: Hay intercambio de energía y de materia

Energía libre de Gibbs G: Expresa la cantidad de energía para realizar un trabajo.

∆H: Es el contenido del calor en el sistema reactante.

Entropia S: Es la expresión cuantitativa de aletoriedad o desorden de un sistema.

La ecuación de la energía libre de Gibbs es:
∆G= ∆H - T∆S
∆S= Sf - SI

Cuando no hay equilibrio en la reacción, la tendencia a moverse al equilibrio representa la fuerza directriz  ∆G°
La entropía es el valor numérico que se le da al desorden presente en el universo.

Adicionalmente se tiene ∆G'°= -RTLnKeq.
Esta medida es utilizada a condiciones estándar 298K, 1M, 1atm, pH= 7

∆G= ∆G'° + RT LnKeq
Cuando hay más moléculas se aumente el desorden y, por ende, se favorece la reacción.
La reacción se produce espontáneamente cuando la energía del producto es menos que la del reactante.


Estructura y función de la mitocondria

La mitocondria tiene:
  •  Dos membranas
• Membrana interna Contiene las siguientes proteínas:
ATPasas (Complejo FoF1)
Proteínas de transporte e-
Complejos lanzadera
76% del peso total
• Membrana externa: contiene porinas (canal protéico), iones y moléculas pequeñas que pasan libremente a través de las porinas
• Una membrana interna invaginada
La matriz contiene enzimas del ciclo TCA (y otras) enzimas solubles
La membrana interna contiene transportadores de metabolitos y la cadena de transporte de electrones.



ATP: Adenosín trifosfato, se refiere a una unidad energética empleada en los seres vivos.

La función de la mitocondria es brindarle energía a la célula, por medio de procesos que involucran oxígeno y otros que no, en la glicólisis se obtienen 2ATP (proceso anaeróbico), en contraposición en el Ciclo de Krebs, Transporte de electrones y fosforilación oxidativa. (los últimos son aerobios) se obtienen 32 ATP, lo que denota que son mucho más eficientes, energéticamente hablando, los procesos aeróbicos.

Títulos y URL relacionados con los temas asignados:
• Mitochondrial carriers function as monomers
URL: http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6T1S-4YRHCWC-3&_user=10&_coverDate=07%2F31%2F2010&_rdoc=1&_fmt=high&_orig=search&_origin=search&_sort=d&_docanchor=&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=874fdb2e1fb3d3291f800afb5d8ca393&searchtype=a

Kunji Edmund R.S, Crichton Paul G. Mitochondrial carriers function as monomers. Science direct [internet] 2010; 1797: 817-831 [consultado 2010 octubre 10]. Disponible en http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6T1S-4YRHCWC-3&_user=10&_coverDate=07%2F31%2F2010&_rdoc=1&_fmt=high&_orig=search&_origin=search&_sort=d&_docanchor=&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=874fdb2e1fb3d3291f800afb5d8ca393&searchtype=a

• Lower succinyl-CoA:3-ketoacid-CoA transferase (SCOT) and ATP citrate lyase in pancreatic islets of a rat model of type 2 diabetes: knockdown of SCOT inhibits insulin release in rat insulinoma cells.
URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20460097?dopt=Abstract
Hasan Noaman M, Longacre Melissa J, Seed Ahmed Mohammed, Kendrick Mindy A, Gu Harvest, Ostenson Claes-Goran, Fukao, Toshiyuki, MacDonald, Michael J. Lower succinyl-CoA:3-ketoacid-CoA transferase (SCOT) and ATP citrate lyase in pancreatic islets of a rat model of type 2 diabetes: knockdown of SCOT inhibits insulin release in rat insulinoma cells. Medline [internet] 2010; 499 (1-2): 62-68 [consultado 2010 octubre 10]. Disponible en: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20460097?dopt=Abstract

Los anteriores dos artículos son procedentes con el tema que se está tratando, porque ahondan en él y pretenden encontrar una aplicación en el día a día, buscan encontrar respuestas a enigmas o resolver cuestiones de la vida común.
Es importante tratar temas de la realidad, porque en tanto se aborden, se realicen preguntas de ésta y se procure resolverlas, entonces, tendremos una mejor comprensión de lo que somos, qué queremos ser y cómo hemos de mejorar lo que somos, como entes de este mundo.

Sunday, 3 October 2010

Estrategias de Búsqueda sobre recursos de apoyo a la Academia

Tema: Enzimas
Síntesis del tema:
Generalidades:
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, aumentan la velocidad de las reacciones químicas. En éstas se unen a los reactantes (sustratos) y liberan producto
Después cada ciclo catalítico las enzimas recuperan su estado inicial.

Centro activo: Proporciona las propiedades catalíticas. Es una zona en la que se forma el complejo enzima-sustrato
Dos enzimas distintan que catalizan la misma reacción son denominadas isoenzimas.
Cuando el sustrato posee al menos un carbono quiral, las enzimas reconocen un determinado estereoisómero del sustrato.
Las enzimas que están implicadas en el metabolismo de los aminoácidos son estereoespecíficas para las formas L. Esta especifidad fue explicada, en un principo por el modelo de la llave y la cerradura (la forma del centro activo es complementaria a la del sustrato y encaja perfectamente en éste). Actualmente, se sabe que en esta unión se pueden producir deformaciones en la enzima, el sustrato, o ambos...
También está la teoría del ajuste inducido (el centro activo tiene el potencial suficiente para unir el sustrato).
Las propiedades del centro activo de una enzima, tienen amplia relación con su forma y con el tipo de disposición de las cadenas laterales de los aminoácidos.



En la anterior imagen, podemos visionar cómo se da una reacción sin presencia de enzimas (línea negra) y cómo se da con la presencia de las enzimas, usualmente se pasa de una alta energía de activación a varias pequeñas energías de activación

Clasificación y nomenclatura
Inicialmente, las enzimas eran identificadas con un nombre trivial que terminaba en el sufijo -asa, este sufijo dejó de ser útil a medida que crecía el número de enzimas conocidas. El nombre de la enzima debe permitir una identificación de la clase de reacción que cataliza y el sustrato fisiológico que prefiere (idealmente)
En la vida real, se utilizan dos tripos de nommenclatura (conservan el prefijo -asa):
1. Nomenclatura recomendada: Informativa y sencilla. Indica el sustrato y el tipo de reacción catalizada.
2. Nomenclatura sistemática: Específica y rigurosa.
Las enzimas se identifican por un número de clasidicación, dado por la Comisión de Enzimas de la unión internacional de química pura y aplicada, el número es precedido por las siglas EC y contiene cuatro dígitos, (clase, subclase, subsubclase y el número de orden (1-6))

Mecanismos de acción

Cabe resaltar que la enzima por sí sola no puede realizar una reacción, que su función es aumentar la velocidad de la reacción, disminuye la energía de activación.

La enzima logra que los sustratos roten y se encuentren con los átomos correctos para formar un enlace. Dan carga a los sustratos para hacer que los sustratos sean químicamente más reactivos. La enzima cambia de forma al unirse al sustrato. Puede hacer que los enlaces del sustrato se estiren para lograr más rápido el estado de transición y de ahí, llegar a la formación de producto.

Cinética
Efecto de la concentración de sustrato sobre la velicidad de reacción:
[E - S] depende de [E] y [S] y de la eficiencia catalítica de la enzima.


Disponible en: http://perso.wanadoo.es/sancayetano2000/biologia/images/Cinenzima.gif

Usualmente, la velocidad de la reacción varía hiperbólicamente en función de la concentración del sustrato
En la gráfica podemos observar un nuevo término Km, el cual, es la concentración necesaria de sustrato necesaria para llegar a la mitad de la velocidad máxima.

Coenzimas
Son moléculas orgánicas complejas no protéicas que participan en la catálisis, brindando grupos funcionales (similar a como lo hacen las cadenas R de los aminoácidos).
Cada una está encargada de catalizar un tipo específico de reacción para una clase de sustratos con determinadas características estructurales.
Se dividen en:
De activación - transferencia: participan directamente en la catálisis, formando un enlace covalente con una parte del sustrato.
De oxidación - reducción: Generalmente se ven en el transporte de electrones o protones.

En la universidad Santiago de Compostela (USC) el centro de innovación y transferencia de Tecnología adelanta una investigación en la que logran reducir la comida ingerida por ratones, esto lo logran controlando las enzimas que producen desde el hipotálamo, región del encéfalo.
Para una ampliación de la información pueden visitar http://imaisd.usc.es/prensadosier.asp?i=es&s=-70-71&id=529

El instituto de Química-Física "Rocasolano", mediante un estudio, demostró que ciertas enzimas de bacteriófagos puede ser utilizado contra las infecciones bacterianas (terapéuticamente). Información a más detalle en: http://www.madrimasd.org/informacionIdi/analisis/analisis/analisis.asp?id=34241

Bibliografía:
• Lozano Teruel José Antonio, Galindo Cascales Jesús David, García José Carlos, Martínez José Hilario, Peñafiel García Rafael, Solano Muñoz Francisco.  Bioquímica y biología molecular. 2a edición. España. McGraw-Hill Interameciana de España; 2000
 
• Smith Colleen, Marks Allan, Lieberman Michael. Bioquímica básica de Marks Un enfoque clínico. 2da edición. España. McGraw-Hill - Interamericana de España; 2006
 
• Raisman J. S, González Ana M. Mecanismo de acción de las enzimas [Internet] [Consultado 2010 octubre 3] Disponible en: http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm